› 酶动力学模拟器（米氏方程） 返回
生化学

酶动力学模拟器（米氏方程）

调节Km、Vmax及抑制剂类型与浓度，实时绘制米氏-门滕曲线。通过Lineweaver-Burk双倒数图与Eadie-Hofstee图比较竞争性、非竞争性与混合抑制的差异。

酶预设

基本参数

Km (mmol/L)
mM
Vmax (μmol/min)
基質濃度 [S]
mM

抑制剂設定

抑制剂濃度 [I]
mM
抑制常数 Ki
mM
反应速率 v (在 [S] 处)
—
μmol/min
计算结果
表观的Km
— mmol/L
表观的Vmax
— μmol/min
v / Vmax比
— %
触媒効率 kcat/Km
—
实时数值（当前 [S] 下的反应）
0.0
反应速率 v [μmol/min]
0%
% of Vmax（饱和度）
0%
结合中的酶比例
0.00
[S] / Km
活性位点动画 ＋ 米氏曲线
改变 [S]、Vmax、Km 或抑制剂，可见活性位点饱和、速率在 Vmax 处趋于平稳。
酶（活性位点） 底物 S ES 复合物 产物 P
米氏曲线
双倒数图
抑制剂比较
理论与主要公式
$v = \dfrac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}$

竞争性抑制：$K_m^{app} = K_m(1 + [I]/K_i)$
非竞争性抑制：$V_{max}^{app} = V_{max}/(1 + [I]/K_i)$
反竞争性抑制：$K_m^{app} = K_m/(1 + [I]/K_i)$, $V_{max}^{app}$↓

酶动力学模拟器是什么

本工具根据米氏方程计算底物浓度、最大反应速率和米氏常数之间的关系，并同时显示米氏曲线、Lineweaver-Burk 双倒数图和不同抑制方式的比较。

实际应用

生化实验：用于估算 $K_m$ 与 $V_{max}$，并判断酶对底物的亲和性和最大催化能力。

药物筛选：比较竞争性、非竞争性和反竞争性抑制对曲线形状的影响，有助于理解候选抑制剂的作用机制。

使用注意

米氏方程假设稳态近似和单底物反应。若存在多底物反应、协同效应、变构调节或明显的酶失活，应使用更完整的动力学模型进行分析。

补充说明

酶动力学模拟器（米氏方程）的关键理解

酶动力学模拟器（米氏方程）的重点在于观察参数变化如何影响图表、动画和计算结果。建议先固定其他参数，只改变一个滑块，比较趋势变化。

如何把模拟结果用于工程判断？

可先用本工具确认数量级、敏感参数和临界条件，再结合标准、实验数据或更完整的CAE模型进行验证。

使用时最容易忽略什么？

请注意单位、边界条件和模型假设。若输入超出常见工程范围，结果仍会计算，但物理意义需要额外检查。

相关工具

吉布斯自由能模拟器 — 反应自发性与平衡常数 吉布斯自由能 ΔG = ΔH − TΔS 的实时模拟器。由焓变 ΔH、熵变 ΔS、温度 T 与 ΔS 效果倍率实时计算 ΔG、TΔS、反应自发性与平衡常数 K = exp(−ΔG/R... 赫斯定律模拟器 — 反应焓计算 利用赫斯定律计算反应焓。输入已知反应的焓变，通过多步法求目标反应的生成热，可视化热力学路径。 pH计算模拟器 使用NovaSolver的交互式pH计算模拟器，通过Henderson-Hasselbalch方程精确计算酸碱平衡、缓冲液pH与滴定曲线。支持强酸弱酸、强碱弱碱，实时分析[H⁺]、[... 亨德森-哈塞尔巴赫模拟器 — 缓冲液的 pH 亨德森-哈塞尔巴赫模拟器：根据 pKa、总浓度和共轭碱分率实时计算缓冲液 pH、[A−]/[HA] 比、Van Slyke 缓冲容量 β 与有效缓冲范围 pKa±1，并可视化滴定曲线... 滴定模拟器 — 酸碱反应pH曲线 模拟强酸-强碱、弱酸-强碱滴定曲线，可视化pH突跃点。实时确定等当点，适用于分析化学实验设计。 摩尔浓度与稀释计算器 计算摩尔浓度、稀释后浓度和所需溶质质量。实时可视化稀释曲线，适用于实验室溶液配制与化学计量。

使用指南

  1. 在km-num和km-slider中输入酶的米氏常数（单位μM），典型值范围0.1-1000
  2. 在vmax-num和vmax-slider中设置最大速率Vmax（单位μmol/min），反映酶浓度和催化效率
  3. 在s-num和s-slider中调节底物浓度S（单位μM），观察反应速率v随S的变化
  4. 在i-num和i-slider中输入抑制剂浓度I（单位μM），系统自动计算竞争性抑制下的表观Km增大效应
  5. 实时生成米氏曲线v=Vmax×S/(Km+S)、Lineweaver-Burk直线1/v vs 1/S、Eadie-Hofstee图v vs v/S三种图像
  6. 对比有无抑制剂条件下曲线形态，判断抑制类型：竞争性抑制使斜率增大，非竞争性抑制使截距改变

具体计算示例

某磷酸酶催化反应：Km=2.5μM，Vmax=45μmol/min。当底物浓度S=5μM时，v=45×5/(2.5+5)=30μmol/min。加入竞争性抑制剂浓度I=10μM，Ki=3μM，表观Km'=2.5×(1+10/3)=10.83μM，此时相同底物浓度下v'=45×5/(10.83+5)=14.3μmol/min，反应速率下降52.3%。在Lineweaver-Burk图中，竞争抑制表现为与y轴交点不变（1/Vmax=1/45=0.022），但x轴截距从-0.4变为-0.092，斜率Km/Vmax从0.0556增大至0.241。

实务注意事项

  1. 当Km<0.1μM时需考虑扩散限制效应，模型适用性降低；Km>10000μM表明酶亲和力极低，应检查实验条件
  2. 竞争性抑制在Lineweaver-Burk图中显示为不同直线交于y轴上方，斜率与截距均变化；测定Ki时需至少3个不同I浓度
  3. 非竞争性抑制（如重金属离子对活性位点外的位点结合）使Vmax和Km同时降低，Lineweaver-Burk直线交点在第二象限
  4. 混合抑制常见于多亚基酶（如磷酸果糖激酶），需要同时改变表观Km和Vmax，交点偏离标准竞争/非竞争型特征
  5. 在底物饱和条件（S≫Km）下，抑制剂浓度变化对反应速率影响减弱；优选S≈0.5-2倍Km进行抑制剂效能评估